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Programmierter Zelltod: Suizideinheit des pflanzlichen Immunsystems untersucht

Dringen Mikroben in pflanzliche Zellen ein, wehrt sich die Pflanze mit einem drastischen Mittel: Der Zerstörung der befallenen Zelle. Dazu muss der Eindringling aber zunächst erkannt werden, was die Gerste mit diversen Sensoren schafft. Jeder Sensor besteht aus drei unterschiedlichen Domänen.

Eine erkennt den Eindringling, eine zweite verformt sich daraufhin und aktiviert die dritte Domäne. Letztere kann man mit einer gespannten Feder vergleichen, die bei Aktivierung den Zelltod einleitet. Die Domäne blieb in der Evolution außerdem sehr stabil und kommt in ähnlicher Form öfters vor.

Es zeigt sich, dass sie bei den allermeisten Mutationen die Fähigkeit zur Zelltötung verliert. Nicht nur andere Pflanzen, sondern auch Tiere und der Mensch haben ähnliche Strukturen im Immunsystem. Eine andere kürzlich erschienene Studie, bei der Flachs untersucht wurde, zeigt ähnliche Ergebnisse.


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WebReporter: Getschi2.0
Rubrik:   Wissenschaft
Schlagworte: Suizid, Immunsystem, Zelltod, Gerste
Quelle: www.mpg.de

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24.03.2011 06:20 Uhr von Getschi2.0
 
+4 | -1
 
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Das Bild zeigt einen kleinen Ausschnitt der dritten Domäne. Ich konnte wegen dem länglichen Format leider nicht die ganze Struktur einbinden.

Die dritte Domäne sprengt die Zelle aber nicht, sondern leitet den Zelltod ein. In der Quelle heißt es, sie "erteilt der Zelle den Todesstoß, indem sie die Bremse vom internen Selbstmordprogramm löst."
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24.03.2011 08:19 Uhr von cm23
 
+3 | -3
 
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News? Im Forschungsbereich der Apoptose gibt es wöchentlich zig neue Erkenntnisse und Veröffentlichungen. Wieso wird dann gerade ein Paper über die seit langem bekannte Coiled-Coil Domäne herausgepickt. Nur, weil sie jetzt kristallisiert wurde? Dann müsste man jeden Tag ein paar derartiger News bei Shortnews einliefern.
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24.03.2011 09:10 Uhr von elenath
 
+1 | -1
 
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@cm23: Nunja, die Kristallisation der Domäne hat dahingehend Relevanz, dass man damit nun homology modeling von Proteindomänen betreiben kann.
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24.03.2011 09:29 Uhr von aggromon
 
+1 | -1
 
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@ cm23: Sauber das du auch mal einen wissenschaftlichen Artikel verstanden hast und es ist gaaaanz toll, dass du schon fast alles wusstest, was drinnen steht, aber wenn du kein produktives Statement dazu abgeben kannst, weil dein Wissen die Informationen im Artikel nicht übersteigt, dann erspar uns bitte dein geheule. Die Frequenz in dieser Sparte ist derart niedrig, dass du dich vorher in anderen Bereichen beschweren solltest. Danke!
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24.03.2011 10:19 Uhr von cm23
 
+1 | -0
 
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@elenath: Stimmt schon, aber es werden ständig (auch bei uns im Labor) Proteindomänen kristallisiert. Und da wird nicht jedes Mal eine News geschrieben.

@aggromon: LOL! Name ist Programm, oder?
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24.03.2011 10:32 Uhr von Getschi2.0
 
+3 | -0
 
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cm23: "Wieso wird dann gerade ein Paper über die seit langem bekannte Coiled-Coil Domäne herausgepickt."
Weil es dazu eine Nachricht auf der HP der MPG gibt. Originalpaper zu lesen und zu einer 900 Zeichen News zu verwursten ist eher anstrengend.

"Stimmt schon, aber es werden ständig (auch bei uns im Labor) Proteindomänen kristallisiert."
Und hier hat man eben weitergehende Untersuchungen durchgeführt.
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24.03.2011 11:41 Uhr von aggromon
 
+1 | -0
 
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@cm23: sherlock lebt ;)

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